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Modificación química de enzimas para funcionalidad incrementada…
Modificación química de enzimas para funcionalidad incrementada
Introducción
Se incrementa el interés en la potencial aplicación de los biocatalizadores y la búsqueda de métodos para aumentar su especificidad y actividad.
Aplicaciones:
Biosensores, fármacos para terapia de reemplazo de enzimas y artículos para catálisis en procesamiento de alimentos y como detergentes.
Kaise 1985 enlazó covalentemente una flavina a papaína y convirtió así una proteasa en una oxido-reductasa.
Entrecruzamiento de proteínas:
Biocatalizadores proteicos incrementan la estabilidad, para aplicaciones no acuosas.
Uso de glutaraldehído, descubierto por Quiocho y Richards.
Polímeros monofuncionales:
Enlazamiento de funcionalidades monómericas o poliméricas específicas.
Modificación covalente de la peroxidasa de rábano picante (HRP) con para-nitrofenil cloro formiato-metoximetil-PEG (mPEG).
Introducción de pequeñas fracciones y reemplazo de átomos:
El Asp53 y el Glu49 fueron identificados como los probables sitios de glicosilación.
Aminoácido no natural
Mutagénesis dirigida al sitio y puede introducir un aminoácido a la cadena lateral.
introducción de un residuo de Cys en un posición clave del sitio activo de la enzima.
Introducción de cofactor:
Mediante modificación química.
El complejo fenantrolina-Cobre (II) fue enlazado a proteína de enlazamiento de lipidos del adipocito (ALBP).
Conclusiones y Perspectivas
Comparación valiosa de los biocatalizadores CLEC de lipasa de P. cepacia PEG-lipasa de P cepacia en condiciones acuosas y de solventes orgánicos.
La modificación química proporciona un método rápido y no caro para estabilizar enzimas mediante la introducción de fragmentos monoméricos o poliméricos.
Permite la introducción de grupos funcionales y determinantes de la especificidad que son inaccesibles mediante técnicas convencionales de mutagénesis.
